1.Acătuiește triade cu următoarele plante după tipul rădăcinilor elaborând criteriul de clasificare: 16P.
Grâu, vişin, morcov,stejar, sfeclă, ciapă, porumb,păpădie,mușețel,ridichie, floarea
soarelui.​

 степной зоне и зоне полупустынь) 
Распространение солончаков связано с территориями, где на их образование влияют минерализованные грунтовые воды и засоленные породы. Солончаки занимают наибольшие площади в пустынях, южной части степей. Обычно солончаки развиваются в котловинах, впадинах, притеррасных частях пойм, по приозерным террасам, берегам морей и соленых озер. 

Основная причина образования солончаков – сильное испарение воды с поверхности почвы при выпотном типе водного режима. Если грунтовые воды минерализованы, то после испарения воды в капиллярах остаются соли, которые постепенно накапливаются. 

Растительность на солончаках отсутствует или очень скудная, представлена специфическими галофитными видами. На сильнозасоленных солончаках встречаются солянки, шведка, на менее засоленных – бескильница, ячмень короткоостый и др. 

Солонцы автоморфные распространены крупными массивами или пятнами среди черноземных и каштановых почв на засоленных породах в условиях пересеченного рельефа, на тех участках, где соленосные породы близко подходят к поверхности, и на древних речных террасах

Первичная структура белка. К настоящему времени расшифрована первичная структура десятков тысяч разных белков, что является несомненным достижением биохимии. Однако это число ничтожно мало, если учесть, что в природе около 1012 разнообразных белков. Под первичной структурой подразумевают порядок, последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Зная первичную структуру, местоположение каждого остатка аминокислоты, можно точно написать структурную формулу белковой молекулы, если она представлена одной полипептидной цепью.

Для определения первичной структуры полипептидной цепи в первую очередь методами гидролиза выясняют аминокислотный состав, точнее, соотношение каждой из 20 аминокислот в образце гомогенного полипептида. Затем приступают к определению химической природы концевых аминокислот полипептидной цепи, содержащей одну свободную NH2-группу и одну свободную СООН-группу.

Вторичная структура белка. Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи, т. е свертывания, скручивания (складывание, упаковка) полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию. Процесс этот протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре. Подробно изучены две основные конфигурации полипептидных цепей, отвечающих структурным требованиям и экспериментальным данным: α-спирали и β-структуры.

Благодаря исследованиям Л. Полинга наиболее вероятным типом строения глобулярных белков принято считать α-спираль (рис. 1). Закручивание полипептидной цепи происходит по часовой стрелке (правый ход спирали), что обусловлено L-аминокислотным составом природных белков. Движущей силой в возникновении α-спиралей (так же как и β-структур) является аминокислот к образованию водородных связей. В структуре α-спиралей открыт ряд закономерностей. На каждый виток (шаг) спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Шаг спирали (расстояние вдоль оси) равен 0,54 нм на виток, через 5 витков спирали (18 аминокислотных остатков) структурная конфигурация полипептидной цепи повторяется. Это означает, что период повторяемости (или идентичности) α-спиральной структуры составляет 2,7 нм.

Не все глобулярные белки спирализованы на всем протяжении полипептидной цепи. В молекуле белка α-спиральные участки чередуются с линейными. В частности, если α- и β-цепи гемоглобина спирализованы, например, на 75%, то лизоцима – на 42%, а пепсина – всего на 30%

.

Объяснение:

Надеюсь