Окисне фосфорилювання відбувається

Живые организмы, существующие на Земле, в большинстве имеют клеточное строение. Однако встречаются и другие,неклеточные формы жизни – вирусы и бактериофаги.Неклеточные формы жизни.В 1892 г. Русский ученый Д. И. Ивановский обнаружил вирус табачной мозаики, а в 1917 г. Француз Ф. Д.’Эрель обнаружил бактериофаг – вирус, поражающий бактерии. Вирусы представляют собой простейшую форму жизни на Земле. Они занимают пограничное положение между неживой и живой природой и обладают инфекционными свойствами. Вирусы могут проявлять свойства живых организмов только попав в клетки про- и эукариот, и поскольку могут размножаться только в живой клетке хозяина, являются внутриклеточными паразитами.Вирусы значительно меньше прокариот (20-300 нм) и различимы только в электронный микроскоп. У них отсутствует клеточное строение, обмен веществ и энергии. Вирусные частицы содержат только один вид нуклеиновых кислот – РНК (одна или две цепочки) или ДНК (одно- или двуцепочечная линейная). Вирусы не самостоятельно синтезировать белки, поскольку у них рибосом, и не растут размножения вирусов значительно отличается от размножения других организмов.Известно более 3 000 вирусов, поражающих клетки тканей растений, животных и человека. В природе они распространены повсеместно.Клеточные формы жизни.Клеточные формы жизни представлены прокариотами и эукариотами.Прокариоты (доядерные организмы) имеют размеры от 1 до 5 мкм, наиболее простой тип строения клетки:- нет оформленного ядра;- одна кольцевая молекула ДНК;- слабо развита система внутренних мембран, отсутствуют органоиды мембранного строения (эндоплазматическая сеть, митохондрии, комплекс Гольджи, лизосомы, центриоли);- есть рибосомы;- функции мембранных органоидов выполняют мезосомы.- деление клеток осуществляется путем перетяжки, без образования веретена деления;- клеточная стенка состоит из гликопротеида – муреина.Прокариоты представлены бактериями и цианеями. Это наиболее древняя группа представителей органического мира: возраст пород, в которых обнаружены их споры, составляет 3,5 млрд. лет.Эукариоты – это группа одно- и многоклеточных организмов, клетки которых, несмотря на многообразие форм и выполняемых функций имеют единый план строения: ядро, отграниченное от цитоплазмы ядерной мембраной: хорошо развитая сеть внутриклеточных мембран ( в наличии все органоиды мембранного строения); деление клеток митоз, мейоз, амитоз; у растений и грибов есть клеточная стенка. Размеры от 13 мкм до 10-20 см и более. Включают три группы организмов: растения, грибы, животные.

1.Ферменттердің жалпы қасиеттері.

2.Ферменттің активтік орталығы

3.Ферменттердің қазіргі атаулары мен жіктелуі

Ферменттер тірі клеткаларда пайда болатын және организмдегі биохимиялық процесстерді жылдамдататын белок тектес биологиялық катализаторлар. Олар организмдегі жекелеген химиялық процесстердің жүруін және бүкіл зат алмасу процесстерін тездетеді.

Фермент деген терминді ғылымға 19-ғасырдың басында Я.Б.Ван Гельмонт деген химик енгізген. Бұл сөз латынның Ферментацио-газ бөле отырып ашу деген сөзінен шыққан. Сонымен бірге әдебиетте энзим деген сөз де қолданылады. (эн-ішінде, зиме-ашытқы ) Ферменттерді зерттейтін ғылым саласын энзимология деп атайды.

Ферменттер клетканың тек белгілі бір аудандарында ғана шоғырланған, мысалы тыныс алу ферменттері митохондрияда , белок синтезіне қатысты ферменттер рибосомада шоғырланған.

Ферменттер белок тектес заттар болғандықтан белоктарды бөліп ал әдістерін ферменттерге де қолданылады. (Диализ, тұндыру, хроматография, электрофорез.)

Ферменттер химиялық табиғаты жағынан – белоктық заттар. Ферменттердің тездеткіштік қасиеті оның молекуласында белок барлығына байланысты.

Ферменттер де белоктар тәрізді қарапайым және күрделі болып екі топқа бөлінеді.

Қарапайым ферменттердің молекуласы тек қана белоктардан тұратын бір компонентті ғана болады. Бұларға жататындар- рибонуклеаза, пепсин, амилаза.

Күрделі ферменттердің молекуласы 2 компоненттен тұрады.Белоктық бөлігін апофермент ал белоксыз бөлігін кофермент деп атайды.

Биохимиялық реакцияларда коферменттер 2 түрлі қызмет атқарады.

олар ферменттің активті орталығын қалыптастырады.Жекелеген атомдарды бір субстраттан екіншісіне тасымалдауға қатысады.

Ферменттердің аса тұрақсыздығына байланысты әсері де көптеген факторларға тәуелді келеді. Температураның әсері. Ферменттің ең жоғары активтігі 36-400С байқалады.

Ортаның рН –ның әсері. Әрбір ферменттің өте жоғары

активтік көрсететін қолайлы рН аймағы бар. Мысалы, пепсин рН-1,5 – 2,5; трипсин рН –8, 0-9,0, сілекей амилазасы рН- 6,9 –7,0, уреаза рН – 7, 2-8,0 болғанда ең жоғары активтік көрсетеді.

Талғампаздығы іріктеушілігі. Әрбір фермент, құрылысы жағынан ұқсас тек белгілі – бір субстратқа, немесе заттар тобына ғана әсер етеді. Мәселен, уреаза ферменті бір ғана несеп кәрінін ыдырау реакциясын катализдейді. Ферменттің талғаушылық қасиетінің биологиялық маңызы өте зор, өйткені ферменттер осындай қасиетінің арқасында зат алмасу процесін реттеп отырады. Ферменттің активтігін ортада әртүрлі қоспалардың болуына байланысты. Ферменттің активтігін жоғарылататын заттарды активаторлар, ал баяулататындарды немесе тежейтіндерді ингибиторлар / бөгегіштер деп атайды. Активаторлар ферментативтік реакциялардың жылдамдығын арттырады. Активаторлар талғаулы/ специфические/ және талғаусыз / неспецифические/ болып екіге бөлінеді. Бөгегіштер ферментативтік реакцияларды ішінара, немесе толық тежейді. Талғаулы бөгегіштерге антиферменттер – антипепсин, антитрипсин және т.б жатады. Талғаусыз бөгегіштерге ферменттердің улы заттары /НСN, KCN, NaCN/, ауыр металдардың иондары, сульфидтер және т.б жатады.

Ферменттердің активтігін өлшеу. Ферменттердің активтігі өте жоғары. Олардың шапшандатқыш активтігін сипаттау үшін, «айналым саны» деген ұғым қолданылады. «Айналым саны» деп І моль ферменттің әсерінен І минут уақытта өзгеріске ұшырайтын субстраттың мөлшерін/ моль санымен есептегенде/ айтады. Мысалы, кейбір таза ферменттің «айналым саны» мынандай :

КаталазаН2025 000 000

ПепсинКазеин 40000

Ферменттің активтік орталығы деп оның молекуласының субстратпен түйісетін бөлігін айтады. Реттегіш орталық активтік орталықтан едәуір қашықтықта орналасады. Аллостерлі ферменттер реттегіш орталығы арқылы модулятордың / эффектордың/ молекуласымен байланысқа түседі.

Ферменттердің қазіргі атаулары мен жіктелуін 1961ж Халықаралық биохимиялық Одақтың Комиссиясы бекіткен.

Жаңа жіктеу бойынша бізге белгілі ферменттердің барлығы алты класқа бөлінеді :

Оксидоредуктаза – сутегінің атомдарын немесе электрондарды бөліп және қосып алу арқылы субстраттың тотығу – тотықсыздану процесін үдететін фермент.Трансфераза – атомдардың түрліше топтарының тасымалдану реакциясын катализдейтін фермент.Гидролаза – заттардың түрліше топтарының гидролизіне қатысатын фермент.Лиаза – еселенген байланысты түзе немесе бұза отырып, түрлі атомдар тобын қосып немесе ажыратып алу реакциясын катализдейтін фермент.Изомераза –изомеризация реакциясын катализдейтін фермент.Лигаза /синтетаза/ – АТФ энергиясының есебінен түрлі заттардың синтезделу реакциясын шапшандататын фермент.