1. Рогові утворення на кінцях пальців деяких травоїдних ссавців, які м ють важливе значення для пересування цих тварин.
2. Секрет видозмінених потових залоз, яким ссавці вигодовують малят.
3. Представник яйцекладних ссавців.
4. Різновид зубів ссавців, якими вони відкушують їжу.
5. Органи дихання ссавців.
6. Процес, під час якого відбувається заміна волосяного покриву ссавців
7. Орган самок ссавців, у якому відбувається внутрішньоутробний розви-
ток зародка/зародків.

Да, к примеру движение крови в пальцах рук медленнее чем движение крови к легким. Вот смотри: пальцы рук у тебя иногда замерзают (т.к. кровь в них течет медленнее, расстояние от сердца до пальчиков рук намного больше, крови дольше надо течь, она по пути остывает и замедляется) , а температура тела всегда постоянна (если ты конечно не болеешь) т.к чем ближе к сердцу, тем меньше крови надо проходить расстояния по венам и артериям и меньше она отдает тепла и меньше замедляется по пути.

получилось как-то сумбурно, но я попыталась тебе объяснить через температуру. Еще кстати примечание: в то время как кровь течет по венам она обязательно замедляется. Она не может течь с постоянной одинаковой скоростью. Это как в физике про КПД :))

Объяснение:

Ферменти, як білкові сполуки, є особливо чутливими до умов середовища кожен з ферментів характеризується певними чітко визначеними оптимумами температури. Температура може впливати по-різному на активність ферменту. При високих значеннях температури може відбуватися денатурація білкової частини ферменту, що негативно позначається на його активності. За певних (оптимальних) значеннях температура може впливати на швидкість утворення фермент-субстратного комплексу, викликаючи збільшення швидкості реакції. Температура, при якій каталітична активність ферменту максимальна, називається температурним оптимумом ферменту. Різні клітинні ферменти мають власні температурні оптимуми, які визначаються експериментально. Для ферментів тваринного походження температурний оптимум знаходиться в інтервалі 40 — 50 С. Залежність активності ферменту від рН - середовища.

Залежність каталітичної активності ферменту від температури виражається типовою кривою. До деякого значення температури (загалом до 5О°С) каталітична активність зростає, причому на кожні 10°С приблизно 2 рази підвищується швидкість перетворення субстрату. При температурі вище 50 °С денатурація ферментного білка різко посилюється і швидкість реакцій перетворення субстрату продовжує зростати, активність ферменту, що виражається кількістю перетвореного субстрату, падає.